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—— 中国食品杂志社
建立将牛免疫球蛋白G（bovine immunoglobulin G，bIgG）糖链末端N-羟乙酰神经氨酸酶切并连接人源N-乙酰神经氨酸（N-acetylneuraminic acid，Neu5Ac）的方法，在实现bIgG转化为人源IgG（human IgG，hIgG）的基础上，研究hIgG可结晶（Fc）片段的制备。结果表明：以170 U/mL神经氨酸酶酶切bIgG（4.0 mg/mL）后，通过β-1,4-半乳糖基转移酶和α-2,6-唾液酸转移酶分别转移半乳糖（galactose，Gal）和Neu5Ac残基，可制备增加8.4 个Gal残基和42 个Neu5Ac残基的hIgG分子。此外，在10.0 mg/mL hIgG、m（木瓜蛋白酶）∶m（hIgG）＝0.05、10.0 mmol/L半胱氨酸激活剂、2.0 mmol/L EDTA溶液、pH 7.0条件下，酶解3 h可制得hIgG的较高纯度Fc片段，最终hIgG得率为71.7%，Fc片段得率为20.8%。本研究为bIgG的产品开发和营养价值评价提供科学依据。
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