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—— 中国食品杂志社
对产自地衣芽孢杆菌(B. licheniformis)2709 的碱性蛋白酶通过乙醇沉淀、盐析、DEAE 阴离子交换层析、凝胶层析4 步纯化，最终获得电泳纯的酶。以去酰胺度及酶比活力为指标，对碱性蛋白酶分离纯化条件进行优化。结果发现：提纯酶的比活力达61069U/mg，纯化倍数为38.7，活性回收率为19.3%，去酰胺度为20.9%。并研究该酶的基本酶学特性，结果发现：该酶最适作用pH 值为10.0，最适反应温度为50℃。40℃保温2h 后该酶保持80% 以上的活力，在pH8～11 之间有较高的pH 值稳定性。
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