领学术科研之先，创食品科技之新
—— 中国食品杂志社
为提高L-苏氨酸脱氢酶（L-threonine dehydrogenase，L-TDH）催化L-苏氨酸脱氢合成L-2-氨基乙酸乙酯效率，通过基因挖掘的手段挖掘出来自大肠杆菌（Escherichia coli）的L-TDH，再借助pACYCDuet-1表达系统将其在E. coli BL21（DE3）中进行可溶性表达及鉴定。结果表明，L-TDH在E. coli BL21（DE3）中实现了高水平的可溶性表达，其裂解液中的酶活力为19.13 IU/mL，约为E. coli BL21（DE3）本底表达水平的79 倍。纯化后的比活力为12.77 IU/mg，它的最适反应温度为45 ℃，最适反应pH值为9.0，在35 ℃和40 ℃保温120 min，残留酶活力仍能达到90%以上。此外，EcTDH动力学参数也优于其他已报道的L-TDH，在转化L-苏氨酸合成2,5-二甲基吡嗪（2,5-dimethylpyrazine，2,5-DMP）的过程中具有更大优势，也为实现转化L-苏氨酸合成2,5-DMP的工业化生产奠定了理论基础。
2023年第44卷 2022年第43卷 2021年第42卷 2020年第41卷 2019年第40卷 2018年第39卷 2017年第38卷 2016年第37卷 2015年第36卷 2014年第35卷 2013年第34卷 2012年第33卷 2011年第32卷 2010年第31卷 2009年第30卷 2008年第29卷 2007年第28卷 2006年第27卷 2005年第26卷 2004年第25卷 2003年第24卷 2002年第23卷 2001年第22卷 2000年第21卷 1999年第20卷 1998年第19卷 1997年第18卷 1996年第17卷 1995年第16卷 1994年第15卷 1993年第14卷 1992年第13卷 1991年第12卷 1990年第11卷 1989年第10卷 1988年第09卷 1987年第08卷 1986年第07卷 1985年第06卷 1984年第05卷 1983年第04卷 1982年第03卷 1981年第02卷 1980年第01卷
电话: 010-87293157
地址: 北京市丰台区洋桥70号
版权所有 @ 2023 中国食品杂志社 京公网安备11010602060050号 京ICP备14033398号-2
