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—— 中国食品杂志社
从海洋细菌假交替单胞菌（Pseudoalteromonas sp.）DL-6中克隆β-N-乙酰己糖胺酶基因（PsHex），扩增至pET-28a(＋)，并成功在大肠杆菌BL21(DE3)中异源表达，经镍-次氮基三乙酸亲和层析纯化得到纯蛋白。结果表明：PsHex编码876 个氨基酸，分子质量约99.46 kDa，理论等电点5.65，序列对比分析表明，PsHex属于糖苷水解酶GH20家族；PsHex蛋白最适温度30 ℃，最适pH 8.5，比活力11.30 U/mg，且在20 ℃、pH 7.5时稳定性最高；重组蛋白可降解琼脂、葡聚糖、可溶性淀粉、卡拉胶等多种底物；Na＋、Mg2＋、Fe3＋、K＋、Ca2＋、二硫苏糖醇、吐温-80、乙二胺四乙酸、β-巯基乙醇对酶有激活作用；PsHex以对硝基苯基-β-D-乙酰氨基葡萄糖苷为底物的米氏常数（Km）为2.523 mol/L、转化效率（Kcat）为79.035 min－1、最大反应速率（vmax）为2.081 U/mg、Kcat/Km＝31.326。该研究为酶法降解几丁质产生N-乙酰葡萄糖胺的生产应用提供了理论参考。
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