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基于表面等离子体共振技术筛选马氏珠母贝肉酶解产物中血管紧张素转换酶抑制肽
来源：导入 阅读量: 38 发表时间: 2025-03-19
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作者: 夏小雨，温财兴，曹文红，秦小明，李钰金，林海生，陈忠琴，郑惠娜，朱国萍，高加龙
关键词: 马氏珠母贝；血管紧张素转换酶抑制肽；表面等离子体共振；酶抑制动力学；分子对接
摘要:

本研究采用表面等离子体共振技术，以血管紧张素转换酶（angiotensin I converting enzyme，ACE）为蛋白配体，分析马氏珠母贝肉蛋白酶解产物（protein hydrolysate of Pinctada martensii，PHPM）超滤组分与配体的结合情况，利用质谱鉴定结合肽段的氨基酸序列后，筛选潜在抑制ACE活性强的肽段进行合成，研究其体外ACE抑制活性、抑制类型及多肽与ACE蛋白的相互作用。结果显示，PHPM分子质量在3 000～5 000 Da的超滤组分与ACE蛋白具有较强的结合信号，在结合物质的肽序列中优选出4 种具有潜在活性的ACE抑制肽进行合成，其中多肽SLPWPMKPMNLIE的半数抑制浓度最低，并且通过氢键与ACE蛋白C端结构域的疏水口袋结合。

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