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—— 中国食品杂志社
为了探究发酵粘液乳杆菌A51信号分子AI-2合成调控蛋白S-核糖同型半胱氨酸酶（S-ribosylhomocysteinase，LuxS）的结构和功能特性，本实验通过生物信息学技术研究LuxS的理化性质、亲疏水性、信号肽、跨膜结构、磷酸化位点、结构域以及空间结构，并结合蛋白互作网络，探究LuxS的结构和功能特性。结果表明，信号分子AI-2合成蛋白LuxS由158 个氨基酸编码，分子质量为17 718.91 Da，理论等电点为5.29，不稳定指数为32.16，是一种酸性稳定亲水蛋白。LuxS无信号肽及跨膜结构域，推测为内分泌型蛋白，主要在细胞内发挥作用；存在16 个磷酸化位点，属LuxS超级家族，含有1 个PRK02260结构域。LuxS是一种主要由39.87%的无规卷曲和31.65%的α-螺旋组成二级结构相对稳定的蛋白，三维结构被折叠成棒球状结构；蛋白质互作网络结果显示，LuxS蛋白主要与pfs、metE、metC、metC-2、yhcE、mmuM、patB和cysK等蛋白相互作用，参与半胱氨酸、蛋氨酸以及含硫氨基酸的代谢及合成，表明LuxS参与活化甲基循环从而调控菌株的群体感应系统和功能物质的代谢和合成。本研究对发酵粘液乳杆菌A51的信号分子AI-2合成蛋白LuxS结构特征和功能特性进行分析，为深入研究该蛋白调控乳酸菌AI-2型群体感应系统提供理论基础。
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