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—— 中国食品杂志社
对刺参体内2?种天冬氨酸蛋白酶——组织蛋白酶D（cathepsin?D，Cat?D）和组织蛋白酶E（Cat?E）的酶学性质进行探讨，并考察两者可能在刺参自溶中的参与作用。先用Tris-HCl缓冲溶液提取刺参体壁中的粗酶，采用特异性荧光底物法测定Cat?D和Cat?E的酶学性质。结果表明，Cat?D和Cat?E的最适pH值分别为5.0和4.0，分别在60?℃和40?℃呈现最大酶活性，两者在20～40?℃活性均较为稳定。Zn2＋、Cu2＋、Fe2＋、Fe3＋、Mn2＋可抑制Cat?D的活性，抑制率分别为86%、76.3%、29.2%、56.5%和48.5%。Fe3＋、Fe2＋、Cu2＋可抑制Cat?E的活力，抑制率分别为99.1%、82.2%和28.6%。Pepstatin?A、Z-Leu-Leu-Leu-H、苯甲基磺酸氟、1,10-菲啰啉能够抑制两者活性，抑制率分别约为98%～99%、65%～78%、30%～35%、19%～23%。二硫苏糖醇、L-Cys和乙二胺四乙酸则可将两者活性分别提升30.4%～31.1%、7.58%～9.64%、6.6%～7.9%。结果表明，刺参Cat?D和Cat?E为2?种具有一定金属离子敏感性和依赖性的天冬氨酸蛋白酶，其活性中心有丝氨酸和半胱氨酸参与其活性调节，且两者很有可能参与刺参自溶过程中蛋白质的降解。
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