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—— 中国食品杂志社
取新鲜鸭心，通过匀浆、硫酸铵沉淀、有机溶剂沉淀、DEAE-Sepharose层析以及Superdex-200层析等方法纯化，获得鸭心中所含的两种电泳纯的苹果酸脱氢酶同工酶(c-MDH和m-MDH)，并对粗酶液中含量较高的c-MDH进行酶学性质研究。结果表明：c-MDH和m-MDH纯化倍数分别为69.07倍和130.40倍，酶活力回收率分别为25.54%和10.98%，亚基分子质量分别为39.58ku和37.62ku。c-MDH酶学性质研究表明：该酶最适反应温度为55℃，在30℃以下时比较稳定；最适反应pH为7.2，在pH6～9范围内稳定性较好；其对草酰乙酸的Km值为140.93mmol/L；草酸、SDS、Cu2+、Ag+对该酶的抑制作用非常强烈，而Mg2+、K+、Ba2+对该酶表现出明显的激活作用。
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