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—— 中国食品杂志社
为确定嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy中参与生淀粉结合的结构区域，对Gt-amy的C末端结构域（C-terminal domain，CTD）进行缺失突变，并比较Gt-amy及CTD缺失突变体Gt-amy-T的酶学性质。在与Gt-amy相同的条件下，Gt-amy-T不能结合和降解玉米淀粉，CTD可有效结合玉米淀粉。以可溶性淀粉为底物，Gt-amy-T的kcat值约为Gt-amy的77.9%。CTD的系统进化关系分析显示CTD不是典型的淀粉结合结构域，但是本研究证实CTD属于生淀粉结合结构域，在Gt-amy结合并降解生淀粉中发挥重要作用，并且CTD有利于Gt-amy发挥可溶性淀粉酶活力。此外，本研究将CTD中Tyr残基定点突变为Ala残基，通过比较CTD与突变体的玉米淀粉结合能力以及Gt-amy与Gt-amy W501A/W514A的玉米淀粉结合率和降解率，确定CTD中W501和W514可能是生淀粉结合位点。
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