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—— 中国食品杂志社
目的：采用表面等离子体共振技术（surface plasmon resonance，SPR）测定酪氨酸酶与特异性卵黄抗体（IgY）及其与底物L-多巴的亲和力，探讨特异性IgY对酪氨酸酶与底物亲和力的影响。方法：将裸金芯片进行自组装修饰，以3-巯基丙酸作为基底膜对酪氨酸酶进行固定，SPR实时监测特异性IgY及底物L-多巴与酪氨酸酶结合后芯片表面的响应信号变化。将数据导入CLAMP分析软件，进行拟合分析，确定动力学常数。结果：酪氨酸酶与特异性IgY的结合常数（4.50×106 L/mol）明显高于其与底物L-多巴的结合常数（4.95×103 L/mol），且酪氨酸酶与特异性IgY结合后，其与底物L-多巴结合常数明显下降。结论：相比底物L-多巴，酪氨酸酶更易与特异性IgY结合，而且从结合动力学角度说明特异性IgY可以明显抑制酪氨酸酶与底物结合从而抑制酶活性。
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