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—— 中国食品杂志社
以牛乳酪蛋白为底物，先经胃蛋白酶水解，再经胰蛋白酶水解，从水解物中分离获得血管紧张素转化酶（angiotensin converting enzyme，ACE）抑制肽并确定其氨基酸序列。酪蛋白的双酶水解物经超滤和葡聚糖凝胶色谱分离，分离得到3 个组分，收集高ACE活性抑制效果组分Ⅱ和Ⅲ。采用离子色谱法分析水解片段的氨基酸组成，液相色谱-质谱法分析水解片段的氨基酸序列，采用固相合成法制备获得的短肽片段，用分光光度法检测ACE活性抑制效果。结果表明，组分Ⅱ包含缬氨酸、丝氨酸、脯氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、酪氨酸，共8 种氨基酸，组分Ⅲ包含痕量的丝氨酸和酪氨酸；将组分Ⅱ和Ⅲ经液相色谱-质谱分析，获得8 个片段，其中，αs2-f（56～57）∶YS、αs2-f（98～107）∶YQKFPQYLQY和κ-f（52～61）∶INNQFLPYPY具有ACE活性抑制作用，其IC50值分别为11.89、11.75 μg/mL和421 μg/mL。
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