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—— 中国食品杂志社
对嗜热酸性III型普鲁兰水解酶TK-PUL保守基序中非保守氨基酸残基进行定点突变，通过比较TK-PUL与突变体的酶学性质，确定保守基序中关键氨基酸残基对其催化性质的影响。TK-PUL保守基序II中I500W位点变化不影响其最适反应pH值、pH值稳定性、最适反应温度、热稳定性，但使其α-淀粉酶活性和普鲁兰酶活性均明显降低。动力学常数测定结果显示，突变体I500W以麦芽三糖为底物的kcat/Km值基本不变，以异潘糖为底物的kcat/Km值约为TK-PUL的64.78%。结果表明，TK-PUL保守基序II中第500位氨基酸残基Ile对其水解糖苷键的偏好性起到重要作用。TK-PUL中I500W位点变化不影响其α-1,4-糖苷键水解活性，但使其α-1,6-糖苷键水解活性明显降低。本研究有助于深入理解TK-PUL的双功能催化机制，也可为TK-PUL的分子改造提供理论依据和设计思路。
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