缪松教授课题组：pH调控对豌豆、鹰嘴豆蛋白和酪蛋白的热凝胶特性及内在机制的影响

2023-12-13 00:32:45

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近日，爱尔兰农业与食品发展部Teagasc国家食品研究中心唐琪 (第一作者)和缪松教授(通信作者)等在国际食品领域Top期刊《Food Hydrocolloids》(Q1, IF: 10.7) 在线发表了学术文章“Evaluation on pH-dependent thermal gelation performance of chickpea, pea protein, and casein micelles”。该研究以植物蛋白（鹰嘴豆和豌豆蛋白）和乳蛋白（酪蛋白）为原料，系统比较了它们在不同pH体系中热诱导凝胶性能的差异，探讨了pH调控对蛋白结构及其内在热凝胶机制的影响。研究结果为鹰嘴豆蛋白在替代动物蛋白和植物基凝胶配方食品创新应用提供技术和理论支持。

热处理是食品领域中至关重要的加工工艺。不同来源的蛋白质在经历热处理时呈现复杂的结构变化，显著影响其功能特性（如凝胶特性）以及食物属性（如质地和稳定性）。在天然牛乳（～pH 6.7）中，酪蛋白胶束由于其良好的构像稳定性而具有出色的热稳定性。随着pH值的降低，胶体磷酸钙逐渐从酪蛋白胶束中溶解，κ-酪蛋白层上的电荷减少，导致胶束的空间稳定性下降，进而引发胶束的聚集、重排以及形成三维网络，这构成了酸奶生产的基础。

然而，随着人们对健康、环境和可持续食品供应的关注不断增加，研发开发具备较好凝胶特性的植物蛋白成为研究的焦点。作为世界第二大谷物作物的豌豆蛋白，其应用由于其相对较弱的凝胶性能而受到一定的限制。相比之下，鹰嘴豆蛋白与豌豆蛋白在蛋白组成和结构上相似（包括11S和7S球蛋白），具有较高的蛋白质消化率和生物价值，但尚未充分发挥其潜力。与酪蛋白不同，植物球蛋白因其与乳蛋白相似的致密球状结构更容易在受热时发生变性。当pH值偏离等电点（pI，pH 4-5）时，球蛋白的净电荷和溶解度都会增加，导致热凝胶从不透明的颗粒型转变为半透明的纤维型。由于酪蛋白与植物球蛋白在结构性质和凝胶机制上存在显著差异，以及它们在不同pH条件下的热凝胶性能研究相对缺乏，使得用不同的植物蛋白替代酪蛋白相当具有挑战性。

因此，本研究深入探讨了在不同pH体系中，鹰嘴豆蛋白、豌豆蛋白和酪蛋白的凝胶分子量分布、流变性质、机械性能、表观性能以及微观形态。研究结果显示，鹰嘴豆和豌豆蛋白中的二硫键聚集体主要由11S酸性和碱性亚基参与形成，而酪蛋白中这一过程主要受κ-酪蛋白和αs2-酪蛋白的影响。在pH为3.0时，酪蛋白展现出最佳的凝胶性能，然而在中性或更高的pH条件下，酪蛋白则呈现出流体状。相比之下，鹰嘴豆蛋白的凝胶性能优于豌豆蛋白，其在远离等电点时能够形成自持凝胶，特别在碱性条件下表现相对较好。本研究证实了pH调控对不同蛋白结构热诱导凝胶性能的重要影响，为新型植物基食品的研发和推广应用提供了理论基础。

图1. 文章图解摘要 (Graphical abstract)

原文链接：

DOI: 10.1016/j.foodhyd.2023.109618

作者简介

第一作者简介：

唐琪，现为爱尔兰国立科克大学 (University College Cork)、爱尔兰农业与食品发展部Teagasc国家食品研究中心联合培养博士。师从缪松教授和Prof. Yrjö H. Roos，主要研究方向为蛋白质（植物蛋白和乳蛋白）结构功能改性及其凝胶体系的构建与应用。目前共发表SCI论文6 篇（累计影响因子51.5），参与编写英文专著1 部。

通信作者简介：

缪松，教授，现为爱尔兰农业与食品发展部Teagasc国家食品研究中心终身高级研究员、爱尔兰国立科克大学（University College Cork，UCC）兼任教授，UCC和爱尔兰国立都柏林大学（UCD）博士生导师，长期从事食品材料及贮藏加工技术领域基础理论和应用研究，曾在爱尔兰国家生物技术中心从事博士后研究，在荷兰联合利华全球研发中心任研发经理及研发专员。缪松博士自任职Teagasc国家食品研究中心以来，长期与多所高校及科研院所、跨国企业保持密切合作关系，主持或参与多项国家和欧盟项目，发表SCI研究论文200余篇，担任Journal of Future Foods 和Frontiers in Nutrition等期刊副主编，Food Science and Human Wellness，Food Science and Nutrition，Drying Technology，Applied Food Research 和Foods等多种国际食品期刊编委；主要研究方向为：食品物性材料学，食品干燥与造粒，粉末技术，益生菌和活性分子包埋，食品结构及传递体系设计，食品加工与功能性, 乳品技术以及植物基功能食品配料等。

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