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—— 中国食品杂志社
通过紫外-可见光谱、荧光光谱和分子对接技术研究血红素辅基与珠蛋白相互作用的机制。紫外-可见光谱结果表明，血红素辅基对珠蛋白的二级结构产生了影响；荧光光谱分析表明，血红素辅基与珠蛋白结合生成复合物，产生静态荧光猝灭，288、298、308 K下的结合常数分别为1.497×109、3.818×109、1.327×1010 L/mol，结合位点数为1.87±0.12，血红素辅基对珠蛋白的结合作用力主要是疏水相互作用；同时通过分子对接技术确定了氢键对维持肌红蛋白空间结构的稳定性也极为重要；紫外-可见光谱、荧光光谱和分子对接结果均互相印证。
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