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—— 中国食品杂志社
目的：获得鸭肝谷氨酸脱氢酶纯品并对其酶学性质进行研究。方法：采用丙酮脱脂、重金属离子沉淀、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose 离子交换层析和Sephacryl S-200 凝胶层析方法，分离纯化鸭肝谷氨酸脱氢酶，用SDS- 聚丙烯酰胺凝胶电泳法进行纯度鉴定和酶相对分子质量测定。结果：从鸭肝中分离纯化获得电泳纯的谷氨酸脱氢酶，纯化倍数为60.93 倍，酶活力回收率为11.02%，比活力达24.37U/mg。酶相对分子质量为371.41，亚基相对分子质量为61.60。推测该酶由6 个相同亚基构成。该酶对NADH 的Km 为53.19μmol/L，最适pH 值为10.0，最适反应温度为35℃。该酶在pH8.0 左右较稳定；在40℃以下酶活力保持稳定。Zn2+、Li+ 和Cu2+ 对该酶具有显著的抑制作用。结论：分离纯化获得谷氨酸脱氢酶，该酶具有较高应用价值。
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