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重组牛乳铁蛋白素在大肠杆菌中的表达
来源：食品科学网 阅读量: 103 发表时间: 2017-06-07
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作者: 邢芳芳, 印遇龙, 黄瑞林, 孔祥峰, 李铁军, 唐志如, 张友明
关键词: 牛乳铁蛋白素基因； 原核表达系统； Tricine-SDS-PAGE； 抑菌活性；
摘要:

将牛乳铁蛋白素(lactoferricin B)基因克隆到表达载体pET28a后,转化到BL21大肠杆菌表达系统,筛选表达温度和诱导剂IPTG的浓度,使其在原核表达系统中表达,将诱导表达的产物进行Tricine-SDS-PAGE蛋白电泳及抑菌活性检测,证明该表达产物是乳铁蛋白素。实验结果表明,LactoferricinB基因能够在原核表达系统中表达,表达量约占细菌总蛋白的21%,而且表达的蛋白质具有生物学活性。

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