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—— 中国食品杂志社
采用(NH4)2SO4盐析和连续柱层析法从鲈鱼（Lateolabrax japonicus）骨骼肌中分离纯化了一种脯氨酰内肽酶（prolyl endopeptidase，PEP）。通过液相色谱-串联质谱分析，得到43 个与红鳍东方鲀的PEP高度一致的肽片段，证实该酶为PEP。以琥珀酰-甘氨酰-脯氨酸-4-甲基-7-香豆素为底物，确定PEP的最适pH 6.0和最适温度35 ℃。温度变化对PEP活力的影响较大，通过圆二色谱检测显示加热对PEP的二级结构有较为明显的影响，且热变性不可逆。通过分子克隆技术获得PEP全长cDNA开放阅读框含2 226 个核苷酸，编码741 个氨基酸残基，预测分子质量为84.12 kDa。通过同源建模得到鲈鱼PEP的分子结构，PEP为典型的α/β水解酶折叠排列，其催化三联体（His-711、Asp-672、Ser-585）被β-折叠形成的螺旋桨区域的中心通道所覆盖。催化活性中心空间构象稳定对维持PEP活力至关重要，而其独特的分子结构是底物特异性的基础。
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