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—— 中国食品杂志社
为揭示GXS4蛋白的结构特性及其转运机制，本研究利用多重生物信息学方法对GXS4蛋白的理化性质和结构特性进行系统分析，并结合分子对接与分子动力学模拟探讨GXS4与自诱导物2（auto inducer-2，AI-2）的结合位点及作用机制。结果显示，GXS4蛋白由366 个氨基酸残基组成，分子质量为40.0 kDa，为无信号肽的膜蛋白，具有8 个跨膜螺旋；二级结构中α-螺旋含量高达77.32%，有助于维持蛋白骨架稳定性并实现跨膜传递功能；三维结构呈现典型的“半月形”构型，推测通过“交替开放”的方式完成AI-2的跨膜转运。分子对接显示，GXS4更倾向于结合(R)-四羟基四氢呋喃-硼酸酯构型的AI-2分子，关键残基Val233和Ala263通过氢键与AI-2形成稳定复合物。分子动力学模拟进一步验证了复合物的结构稳定性，并发现Ala263突变可显著降低复合物稳定性，表明Ala263是GXS4蛋白的重要靶点。本研究揭示了GXS4蛋白的结构特性及AI-2转运的分子机制，可为靶向调控乳酸菌群体感应系统提供理论依据和新策略。
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