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—— 中国食品杂志社
以新鲜甘薯老叶为材料，经过匀浆、硫酸铵盐析、DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Superdex-200凝胶层析等步骤后，经十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定获得了电泳纯的酸性磷酸酶（acid phosphatase，ACP），纯化后ACP比活力为251.49 U/mg，纯化了169.07 倍，回收率为3.50%。酶学性质研究结果表明：ACP为单亚基酶，全酶分子质量为42.3 kD，单亚基分子质量为41.2 kD；最适反应温度65 ℃，最适pH 5.2；在40 ℃以下和pH 4.0～6.0范围内酶活性较稳定；以对硝基苯磷酸二钠为底物时，测得其米氏常数Km值为0.258 mmol/L；Ca2+和Mg2+对ACP酶活性有明显激活作用，K+和Li+对ACP酶活性无影响，甲醇、乙二胺四乙酸和草酸对ACP酶活性的抑制作用较大；Hg2+和Ag+对ACP酶活性的抑制作用非常明显。
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