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—— 中国食品杂志社
葡萄球菌肠毒素M是由金黄色葡萄球菌νSa基因岛编码的分泌型超抗原。本研究将截去N端信号肽的金黄色葡萄球菌M型肠毒素（staphylococcal enterotoxin M，SEM）蛋白编码基因亚克隆至原核表达载体pET-28a（＋），构建重组表达质粒pET-28a（＋）-ΔNspsem；随后转化感受态E. coli Rosetta（DE3）并探讨融合蛋白最佳表达条件；利用Ni2＋-Sepharose 4 Fast Flow亲合层析纯化出His-ΔNspSEM融合蛋白；经质谱鉴定，纯化的融合蛋白对SEM的氨基酸覆盖率达96.3%；凝血酶切除6×His标签肽后，圆二色谱分析表明ΔNspSEM重组蛋白富含β-折叠（35%）和β-转角（21%）以及较少α-螺旋（16%）等二级结构；荧光发射谱揭示ΔNspSEM在278 nm和295 nm波长处激发时具有相同的Trp发射峰（341 nm）；十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰氨凝胶电泳分析表明ΔNspSEM重组蛋白表现出较高的热稳定性。研究结果表明重组蛋白SEM表达成功，纯化的ΔNspSEM重组蛋白溶液构象紧密并具有接近天然状态的结构，这为深入研究SEM蛋白的结构与功能提供理论支持。
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