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—— 中国食品杂志社
对嗜酸乳杆菌La-XH1产生的胆盐水解酶进行分离纯化，并对其部分酶学性质进行研究。结果表明：嗜酸乳杆菌La-XH1胆盐水解酶的粗酶液经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose CL-6B柱层析后的酶比活力分别为47.82 U/mg和115.85 U/mg，纯化倍数分别为4.46 倍和10.82 倍，酶的回收率分别为59.89%和25.11%；通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecylsulfate polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）电泳分析，该酶的分子质量约为43 kD，最适温度为40 ℃，最适pH值为6.0，Fe3+、Ca2+、Mg2+、Mn2+、Zn2+对该酶有激活作用，其中Fe3+的激活作用最强，Na+、K+对该酶几乎无作用，而Cu2+、Ba2+对该酶有很强的抑制作用。
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