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—— 中国食品杂志社
提取并纯化瑞士乳杆菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(Pep X)，并对其酶学性质进行研究。采用超声波破碎瑞士乳杆菌菌体获得含有Pep X的粗酶液，粗酶液经过硫酸铵沉淀、Sephacryl S-300 HR层析、非变性-聚丙烯酰胺凝胶电泳法切胶回收蛋白纯化瑞士乳杆菌Pep X。纯化后Pep X经SDS-PAGE测定分子质量并研究酶学性质。得到电泳纯的Pep X，酶比活力62.24U/mg，单体分子质量大约26kD，最适酶反应pH7.0，最适酶反应温度37℃。Co2+对Pep X有激活作用，Zn2+、Ni2+、Mn2+、Fe3+对Pep X有强烈的抑制作用，金属蛋白酶抑制剂EDTA、丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF对Pep X有一定的抑制作用，说明Pep X为金属依赖性的丝氨酸肽酶。
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