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—— 中国食品杂志社
链霉菌来源的谷氨酰胺转胺酶(microbial transglutaminase，MTG)以酶原(pro-MTG)的形式表达，需要蛋白酶将其活化。蛋白酶有降解MTG及其底物的可能，且增加MTG的分离纯化成本。为解决上述问题，将一种pH值依赖型的内含肽(intein)插入pro区和MTG之间，用以介导二者之间的断裂，实现MTG的pH值控制活化。结果表明：重组蛋白(pro-Intein-MTG)在大肠杆菌中实现了可溶高表达。在pH7.0、25℃的体外环境下，重组蛋白经24h即可完全转化为MTG，且最高酶活力为0.23U/mL(菌体浓度稀释至OD600nm为1.0时测得)。重组型MTG的酶比活力和Km值分别为14.3U/mg、69.4mmol/L，与野生型MTG相近；且圆二色谱显示二者具有相似的二级结构，说明内含肽的插入对于MTG的功能和结构无显著影响。
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