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—— 中国食品杂志社
通过加入琥珀酸酐对大豆分离蛋白（soybean protein isolate，SPI）进行改性，探究琥珀酰化调控SPI电荷密度引起的构象改变和乳化性改善之间的关系。通过荧光光谱、紫外光谱、傅里叶变换红外光谱分析不同酰化程度SPI的构象变化，采用扫描电子显微镜、电位、表面疏水性、分子柔性及乳化性等手段表征琥珀酰化对SPI理化性质的影响。结果表明：琥珀酰化反应发生，琥珀酰基基团成功接枝于SPI上，SPI等电点下降，电负性增强；SPI微观结构产生变化，光滑无规则片状结构的表面出现小孔穴，分子质量增加；电荷密度的增加导致SPI三级结构展开，色氨酸暴露，酪氨酸被包裹，荧光光谱和紫外光谱出现红移现象，证明酰化后的SPI处于更亲水的环境中；SPI游离氨基与琥珀酰基基团反应使得其中N—H键变为C—N键，导致酰胺III带改变；酰化后的SPI表面疏水性下降，分子柔性增加，乳化活性与乳化稳定性得到改善。该研究证实，琥珀酰化SPI电荷密度的增加可以影响SPI的空间构象从而使乳化性明显改善。
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