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乳过氧化物酶的分离纯化和酶学性质研究
来源:食品科学网 阅读量: 89 发表时间: 2017-06-07
作者: 卢蓉蓉, 许时婴, 王璋
关键词: 乳过氧化物酶; 分离; 纯化; 酶活;
摘要:

采用超滤-离子交换色谱分步洗脱法,对牛初乳中的乳过氧化物酶进行了分离和纯化。经SDS-PAGE测定,分离出的乳过氧化物酶显示为单一区带,相对分子质量为75035D。该酶酶活回收率为76.17%,其最适pH为5.0~5.5,最适温度为55℃。在70℃、75℃时LP酶活的热失活曲线呈现一般植物过氧化物酶失活的双相特征。

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