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—— 中国食品杂志社
以大豆分离蛋白（soy protein isolate，SPI）为原料，在特定pH值条件下（pH 7.0、5.9）静态加热处理（95 ℃、30 min）诱导SPI自组装形成纳米颗粒，分别记作HSPI及HSPI（pH 5.9）。进一步以姜黄素为模型疏水性活性物质，较系统地比较均质及超声处理对不同结构的蛋白颗粒荷载姜黄素的影响。荧光光谱结果表明，SPI、HSPI和HSPI（pH 5.9）均可与姜黄素发生疏水相互作用，使蛋白发生荧光猝灭并提高姜黄素的水分散性。热处理可显著提高蛋白颗粒的表面疏水性，其中HSPI（pH 5.9）的粒径分布更均一（多相分散系数＜0.2），且较SPI与姜黄素有更高的结合力。通过均质或超声处理，SPI、HSPI和HSPI（pH 5.9）可进一步通过疏水驱动作用荷载姜黄素形成富载姜黄素的纳米颗粒。与SPI及HSPI相比，HSPI（pH 5.9）的核-壳结构有利于蛋白与姜黄素在超声过程中发生共组装，形成形态均一且性质稳定的纳米颗粒，显著提高了姜黄素的水溶性及贮藏稳定性。
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