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—— 中国食品杂志社
通过稳态荧光光谱、傅里叶变换红外光谱（Fourier-transform infrared spectroscopy，FTIR）、远紫外圆二色谱、差示扫描量热和动态光散射分析等系统研究姜黄素（curcumin，Cur）与白首乌蛋白（Cynanchum auriculatum Royle ex Wigh protein，CAP）以及大豆分离蛋白（soy protein isolate，SPI）的相互作用，并进一步比较了2 种蛋白质对Cur稳定性的提高效果。结果表明，Cur可以通过静态方式淬灭CAP与SPI的内源荧光。Cur与2 种蛋白质的复合是一个吉布斯自由能减少的自发反应，主要由疏水相互作用驱动。与CAP相比，Cur与SPI的结合能力更强。FTIR分析表明，除疏水相互作用，氢键也可能参与了复合物的形成。Cur结合导致CAP中α-螺旋结构的减少以及其他3 种二级结构的增加，并且降低CAP的热稳定性。与SPI相比，Cur-SPI复合物中α-螺旋与β-转角的含量均减少，其热稳定性有所升高。CAP与SPI分别与Cur形成直径为159.98 nm和244.34 nm的纳米颗粒。2 种蛋白质均能显著提高Cur在40 ℃和90 ℃条件下的热稳定性，其中SPI的保护效果更好。
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