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—— 中国食品杂志社
本实验以红毛藻为原料，利用酶解法及超滤分级制备获得不同分子质量的肽组分，经高效液相色谱法测定体外血管紧张素转化酶（angiotensin-converting enzyme，ACE）抑制活性发现F2组分（800～2 000 Da）的ACE抑制率最高；采用液相色谱-串联质谱技术和PEAKS Studio软件的de novo从头测序对F2组分进行氨基酸序列鉴定，并结合分子对接筛选出与ACE稳定结合的6 个ACE抑制肽。利用固相合成法制备预测肽并经体外ACE抑制活性验证，发现L1（LVLLFLFGE）的ACE抑制活性最高，半抑制浓度（half maximal inhibitory concentration，IC50）为14.22 μg/mL。分子对接结果表明，L1对ACE的抑制主要归因于其能够与ACE的活性口袋形成氢键相互作用。最后，探讨温度、pH值、金属离子、光照类型和模拟胃肠道酶系消化对L1稳定性的影响，结果表明L1具有较好的热稳定性和离子强度稳定性，pH＞2时抑制活性逐步减弱，紫外光处理会影响其抑制活性，体外模拟胃肠液处理后L1的ACE抑制率虽然显著降低，但仍具有较高ACE抑制活性。
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