通过建立Mg2+-羊肉肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)模型,研究Mg2+对MP构效关系和凝胶特性的影响机制。研究发现,随着Mg2+浓度(0、0.01、0.02、0.03、0.04、0.05 mol/L)的增加,羊肉MP的理化特性溶解度、乳化活性、乳化稳定性和粒径显著提升(P<0.05),Zeta电位绝对值下降;MP结构特性:二级结构β-折叠占比显著增加(P<0.05);表面疏水性显著提升(P<0.05);内源色氨酸荧光强度在0.04 mol/L最大;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳显示肌球蛋白和相关轻链蛋白条带强度增强。MP凝胶特性:羊肉MP流变学分析发现,随着Mg2+浓度增加,储能模量(G’)先升高后降低;与对照组相比,0.03 mol/L Mg2+时,MP凝胶强度提升70.49%;凝胶蒸煮损失、保水性与Mg2+浓度呈负相关(P<0.05);低场核磁共振分析得出随着Mg2+浓度增加,MP凝胶内部不易流动水向自由水状态转化;扫描电子显微镜微观结构观察发现,Mg2+浓度越高,凝胶孔隙越多越疏松;通过相关性分析发现,Mg2+对羊肉MP结构的改变和凝胶特性影响高度相关,Mg2+可以显著提升羊肉MP蛋白的凝胶特性。
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