旨在研究史氏鲟(Acipenser schrenckii)鱼精肽(sturgeon milt peptide,SMP)的抗炎潜力及其分子特性。首先对鲟鱼精蛋白进行提取、酶解、纯化得到SMP,评估了其对一氧化氮(NO)和牛血清白蛋白变性的抑制效果。然后利用现代波谱技术测定其分子质量、二级结构、晶体结构、质子峰分布和氨基酸序列等,并基于此预测氨基酸序列的抗炎活性。结果显示,在10 mg/mL质量浓度下,SMP对NO和牛血清蛋白变性的抑制率分别为45.33%和60.34%,显著高于鲟鱼精蛋白(P<0.05)。SMP中碱性和疏水性氨基酸含量分别占37.45%和36.77%,其中精氨酸占比最高(16.28%)。SMP分子质量集中于206~1 040 Da之间,主要呈现不规则的无定形结构,水溶液状态下暴露更多的疏水性基团。SMP中含有较多的短肽,包括MPY、YWH、YPY和VPPL等,这些肽序列具有抗炎特性。综上,SMP具有潜在的抗炎活性,是一种有前途的天然抗炎肽来源,具有进一步开发和应用的潜力。
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