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—— 中国食品杂志社
为深入研究阿卡波糖合成途径中关键酶——阿卡维基转移酶（acarviosyltransferase，ATase）的结构性质和催化功能，从犹他游动放线菌Actinoplanes sp. SE50基因组中扩增其编码基因acbD，并实现在Escherichia coli中的异源表达。生物信息学分析表明acbD表达产物ATase的保守结构域与糖苷水解酶家族13的环糊精糖基转移酶高度相似，且存在信号肽和跨膜区。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳检测结果显示，在去除信号肽的编码序列后，acbD的可溶性表达水平提高了22.4 倍。重组ATase的最适催化温度和最适反应pH值分别为30 ℃和7.0。底物谱分析表明重组ATase催化D-水杨苷的活力最高，为82.85 U/mL，其次是L-山梨糖（63.75 U/mL），也是首次发现L-山梨糖可作为ATase的优良糖基供体。以上结果为进一步明确ATase的催化机制奠定了基础。
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