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—— 中国食品杂志社
为了研究副溶血性弧菌噬菌体vB_VpP_1裂解酶重组表达后对副溶血性弧菌的体外裂解作用，本实验根据全基因组测序及功能分析结果初步判断噬菌体vB_VpP_1的gp32基因片段为裂解酶基因，使用Expasy等工具分析了gp32的氨基酸序列组成和结构等；使用Primer 5.0软件设计引物后克隆至pET-28a（＋）载体进行原核表达；纯化后的裂解酶作用于宿主菌及乙二胺四乙酸（ethylene diamine tetraacetic acid，EDTA）处理后的宿主菌，测定裂解酶的活性。结果表明，vB_VpP_1裂解酶的三级结构为球形亲水蛋白，预测含有2 个催化结构域，符合革兰氏阴性菌噬菌体裂解酶的基本特征，不存在跨膜区域及信号肽。纯化后的噬菌体vB_VpP_1裂解酶活力约为（1 487±182）U/mg，对已被EDTA破坏细胞壁外膜的副溶血性弧菌表现出较强的裂解能力，但不能有效裂解细胞壁完好的副溶血性弧菌。本研究成功构建噬菌体vB_VpP_1裂解酶原核表达载体，表达、纯化后的裂解酶能够裂解细胞壁被破坏的副溶血性弧菌。
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