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—— 中国食品杂志社
本实验通过荧光光谱法、分子对接技术、分子动力学模拟对葛根素（puerarin，PUE）与β-乳球蛋白（β-lactoglobulin，β-lg）的结合机制进行探究。荧光光谱分析结果表明，PUE通过静态猝灭有效猝灭了β-lg的荧光，在25、35、45 ℃条件下的结合常数分别为7.24×104、1.34×105、2.18×105 L/mol，结合位点数分别为1.02、1.18、1.15，因此可知只有一个或一类结合位点。同步荧光和三维荧光光谱分析结果表明PUE与β-lg结合过程中导致β-lg的微环境极性增加，疏水作用力减弱。分子对接结果显示PUE结合在β-lg的疏水腔内，与β-lg的6 个氨基酸残基形成疏水作用力，5 个氨基酸残基形成短氢键。分子动力学结果显示复合物中β-lg的均方根误差（root mean square deviation，RMSD）、回旋半径、溶剂可及表面积分别为（0.17±0.02）nm、（1.47±0.01）nm、（88.94±2.05）nm2，游离的β-lg RMSD、回旋半径、溶剂可及表面积分别为（0.22±0.03）nm、（1.48±0.01）nm、（90.09±1.73）nm2，此外复合物中β-lg的均方根波动值同样低于游离的β-lg，表明PUE/β-lg复合物在分子层面有更好的稳定性。本研究初步揭示了PUE和β-lg的结合机制，对于增加PUE的生物利用度有一定的参考意义。
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