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—— 中国食品杂志社
目的：探究大黄鱼（Larimichthys crocea）肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶抑制剂（myofibril-bound serine proteinase inhibitor，MBSPI）的结构特性及其对肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶（myofibril-bound serine proteinase，MBSP）的抑制机理。方法：采用硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose和SP-Sepharose柱层析等从大黄鱼背部肌肉中纯化得到MBSPI；通过圆二色光谱、内源性荧光光谱分析MBSPI的结构特性；利用抑制动力学分析MBSPI对MBSP的抑制机理。结果：MBSPI是分子质量为55 kDa的单体蛋白，可与大鼠抗白姑鱼MBSPI多克隆抗体发生特异性免疫反应，一级结构与葡萄糖-6-磷酸异构酶高度一致。MBSPI主要由α-螺旋构成，热变性温度为53 ℃。当温度高于53 ℃时，MBSPI二级结构发生显著变化，表现为α-螺旋含量减少，无规卷曲和反平行β-折叠含量增加。MBSPI对MBSP呈竞争性抑制，半抑制浓度为0.03 µmol/L。MBSPI可有效抑制MBSP对肌原纤维蛋白中肌球蛋白重链、肌动蛋白和原肌球蛋白的降解。综上，大黄鱼肌肉中内源性抑制剂MBSPI可显著抑制由MBSP引起的肌原纤维蛋白自身降解，本研究可为鱼糜制品生产过程中水溶性蛋白的利用提供新思路。
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