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—— 中国食品杂志社
通过微波处理β-乳球蛋白（β-lactoglobulin，β-LG）得到去折叠态β-乳球蛋白（unfolded-β-lactoglobulin，U-β-LG），采用荧光光谱、紫外-可见光谱、圆二色光谱的方法研究表没食子儿茶素没食子酸酯（epigallocatechin gallate，EGCG）与U-β-LG的相互作用机制。结果表明，EGCG能与β-LG和U-β-LG相互作用形成复合物。它们相互之间均主要为疏水作用力。在298?K时，EGCG与β-LG和U-β-LG的结合距离分别为3.188?nm和2.875?nm。EGCG的结合使β-LG和U-β-LG的二、三级结构发生变化，表面疏水性降低。与天然β-LG相比，U-β-LG与EGCG具有更大的结合强度，结合后的U-β-LG发生更大的结构变化。
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