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—— 中国食品杂志社
采用差示扫描量热仪、Lowry法以及傅里叶变换红外光谱法分别对大豆11S球蛋白的热性质、溶解性和二级结构进行测定与分析，研究热处理对11S球蛋白溶解性和二级结构的影响。热处理能够使大豆11S球蛋白Td和ΔH降低，导致蛋白质发生部分或完全变性。80?℃热处理使大豆11S球蛋白的溶解性降低，这可能由于热处理改变了蛋白质的空间结构和表面电荷所致，此时蛋白质的α-螺旋结构逐渐转变为β-折叠和无规卷曲结构。而90?℃和100?℃热处理一定时间后，蛋白质溶解性又稍有升高，这可能是形成可溶性聚集体造成的。此时蛋白质的α-螺旋和β-折叠结构向β-转角和无规卷曲结构转变，表明β-转角和无规卷曲结构对热聚集体的形成具有重要作用。此外，蛋白质变性和氢键断裂是导致二级结构相互转变的重要因素。
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