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—— 中国食品杂志社
新鲜牛胰脏匀浆物经酸化粗提后，再通过盐析、柱层析等步骤纯化，制备了0.58 mg纯酶，纯化倍数达530.54。经凝胶电泳分析，该酶有2 个亚基，分子质量为29.1 kD和18.9 kD。牛胰脏组织蛋白酶L的最适反应温度为50 ℃，最适反应pH值为6.5。巯基还原剂二硫苏糖醇、L-半胱氨酸均明显激活了该酶活性，10 μmol/L的N-（反式-环氧丁二酰基）-L-亮氨酸-4-胍基丁基酰胺（E-64）可完全抑制其活性。1 mmol/L的Zn2＋对酶活性有明显抑制作用。该纯化酶可水解苄氧羰基-苯丙氨酰-精氨酰-甲基香豆素（Z-Phe-Arg-MCA），其Km值为3.52 μmol/L。
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