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—— 中国食品杂志社
取新鲜牛肝，经匀浆、缓冲液抽提、正丁醇脱脂、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析、Superdex-200凝胶过滤层析等方法纯化，获得了电泳纯的牛肝谷氨酸脱氢酶（glutamate dehydrogenase，GDH）。经过纯化后的结果：GDH的酶比活力为306.06 U/mg，纯化倍数为93.60 倍，酶活回收率为23.12%。GDH的分子质量为380.2 kD，亚基分子质量约为61.7 kD。酶学性质研究结果表明：GDH的最适反应温度为50 ℃，在温度为30 ℃以下时较稳定；最适反应pH值为8.2，该酶对烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（nicotinamide adenine dinucleotide，NADH）的Km值为0.696 mmol/L。甲醇、乙醇、异丙醇、Cd2+、Co2+、Ca2+、Ag+、Pb2+、Zn2+、Cu2+对该酶具有抑制作用，低浓度Ba2+、Mg2+、K+、Li+与乙二胺四乙酸（ethylenediamine tetraacetic acid，EDTA）对其具有一定的激活作用。
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