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—— 中国食品杂志社
从丝瓜中分离纯化出多酚氧化酶（polyphenol oxidase，PPO），并对其部分酶学性质进行研究。采用硫酸铵分级盐析、透析、DEAE-Cellulose DE-52离子交换层析和Sephadex G-75分子筛凝胶过滤层析分离纯化丝瓜PPO。纯化所得酶的比活力为957.9 U/mg，纯化倍数为28.3，酶活力回收率为18.5%；十二烷基磺酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）及非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳（Native-PAGE）检测结果显示该酶蛋白呈单一条带，为单亚基蛋白，其分子质量约为67.8 kD，且无同工酶；该酶最适pH6.0，最适温度30 ℃，以左旋多巴（L-dopa）为底物，其米氏常数（Km）为1.32 mmol/L，最大反应速率（Vmax）为0.22 OD475 nm/min。
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