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—— 中国食品杂志社
乳清蛋白是乳成分中的重要成分，但在杀菌过程中，热处理会对乳清蛋白的结构和性质产生一定影响，本研究通过65 ℃/30 min、85 ℃/15 s、125 ℃/4 s和135 ℃/4 s不同加热温度处理驼乳，再将不同处理方式的驼乳进行驼脂和酪蛋白沉淀，分离出乳清蛋白，进一步探究不同热处理对驼乳乳清蛋白变性程度、理化性质和功能特性的影响。结果表明：65 ℃/30 min处理下驼乳乳清蛋白的浊度（0.14）、粒径（0.24 μm）、Zeta电位（－9.54 mV），溶解性（24.57 mg/mL）、二级结构中α-螺旋相对含量最高（31%）且β-转角（13%）和无规则卷曲相对含量（19%）最低，持水性、起泡性、乳化性等显著增大，这表明65 ℃/30 min处理下乳清蛋白变性程度最小，理化性质变化不显著，且在一定程度上改善其乳化性、起泡性、持水持油等功能特性；随着温度升高，85 ℃/15 s处理下的驼乳乳清蛋白粒径增大至0.32 μm，溶解性降低至22.34 mg/mL，但其功能性等相比于生鲜驼乳乳清蛋白有一定提升，125 ℃/4 s和135 ℃/4 s处理下导致大量乳清蛋白变性，二级结构被破坏，粒径和浊度增大、溶解性降低，功能特性变差。
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