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—— 中国食品杂志社
采用超声波破碎法、镍离子亲合层析柱法，纯化重组菌Escherichia coli BL21/pET-pel表达的胞内重组果胶酶，并用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide pelelectrophoresis，SDSPAGE）检测，研究纯化的重组果胶酶酶学性质。结果表明：重组果胶酶纯化倍数为1.71，回收率为88.5%，分子质量约为44 kD。最适pH值为9.0～9.5，在pH 7.0～10.0之间催化性质较稳定；最适作用温度范围为45～55 ℃，在60 ℃下保温30 min还剩余40%的酶活力；在离子浓度为1 mmol/L时，Ca2+和Co2+对该酶有较强的促进作用，而Fe2+则对其有较强的抑制作用。
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