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—— 中国食品杂志社
通过序列比对和晶体结构分析发现，天冬氨酸激酶（aspartokinase，AK）的G277位点高度保守，并与抑制剂Thr通过氢键相连，对其进行定点突变和酶学性质表征。结果表明：突变体G277K的AK最适反应条件是30 ℃、pH 8.5；动力学实验结果显示突变体AK的正协同效应降低，趋向于米氏酶，参数S0.5、nH、酶比活力、Vmax分别是7.05 mmol/L，1.24、964.3 U/mg、32.143 U/（mg·min）；热稳定性实验显示，其30 ℃半衰期为2.3 h，3 h后酶活力丧失80%左右；Ni2+在低浓度时表现出显著的激活效应；有机溶剂丙三醇、异丙醇和二甲基亚砜的体积分数为1%时，对AK的酶活力有很好的激活作用，表明突变体AK对一些有机溶剂有一定的抗性；低浓度的赖氨酸和蛋氨酸对AK有激活作用。
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