目的:研究牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)与花青素相互作用形成的纳米颗粒的特性,及其对花青素的氧化稳定性的影响。方法:采用扫描透射电子显微镜和纳米粒度仪,研究BSA与笃斯越橘花青素形成纳米颗粒的表观形态及粒径大小,用盐析法测定BSA对花青素的结合量,并用自由基(DPPH自由基、ABTS+·)清除方法和胃肠模拟体系分别研究BSA对花青素氧化稳定性的影响。结果:BSA-花青素在磷酸盐缓冲液(pH 7.4)中能通过自组装形成纳米颗粒,其纳米颗粒较BSA的粒径变小,由30~35 nm减小到15~20 nm。BSA对花青素的结合量是每摩尔BSA分子上结合的花青素为10 mol。BSA-花青素纳米颗粒较花青素的DPPH自由基、ABTS+·清除能力明显增强。在胃模拟体系中,BSA与花青素结合对花青素稳定性没有显著性影响;在肠模拟体系中,BSA与花青素结合对花青素稳定性有显著性影响,未结合的花青素在6 h后含量降低70%左右,而有BSA结合的花青素含量几乎保持不变,表明BSA与花青素结合对花青素的氧化稳定性有明显的保护作用。
2023年第44卷 2022年第43卷 2021年第42卷 2020年第41卷 2019年第40卷 2018年第39卷 2017年第38卷 2016年第37卷 2015年第36卷 2014年第35卷 2013年第34卷 2012年第33卷 2011年第32卷 2010年第31卷 2009年第30卷 2008年第29卷 2007年第28卷 2006年第27卷 2005年第26卷 2004年第25卷 2003年第24卷 2002年第23卷 2001年第22卷 2000年第21卷 1999年第20卷 1998年第19卷 1997年第18卷 1996年第17卷 1995年第16卷 1994年第15卷 1993年第14卷 1992年第13卷 1991年第12卷 1990年第11卷 1989年第10卷 1988年第09卷 1987年第08卷 1986年第07卷 1985年第06卷 1984年第05卷 1983年第04卷 1982年第03卷 1981年第02卷 1980年第01卷
电话: 010-87293157
地址: 北京市丰台区洋桥70号
版权所有 @ 2023 中国食品杂志社 京公网安备11010602060050号 京ICP备14033398号-2