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—— 中国食品杂志社
在碱性蛋白酶Alcalase与N120P蛋白酶复合酶解花生分离蛋白制备花生短肽的基础上，采用凝胶过滤色谱与制备型反相高效液相色谱(RP-HPLC)分离纯化得到27个组分，从中筛选出ACE抑制活性最高的组分P8，其在0.010mg/mL质量浓度条件下ACE抑制率达85.77%，IC50值为0.0052mg/mL(6.42μmol/L)。采用基质辅助激光解吸附电离飞行时间串联质谱(MALDI-TOF-TOF MS)对P8的氨基酸序列进行分析，得出P8的相对分子质量为808.80，氨基酸序列为Lys-Leu-Tyr-Met-Arg-Pro(KLYMRP)。通过固相合成的方法合成短肽KLYMRP，并证实其具有显著的ACE抑制活性，ACE抑制IC50值为0.0038mg/mL(4.69μmol/L)。构效关系分析结果表明：短肽Lys-Leu-Tyr-Met-Arg-Pro的C末端为Pro，N末端为碱性氨基酸Lys，且肽的疏水性很强，有利于与ACE活性部位的结合；短肽KLYMRP与ACE活性位点的残基形成5个氢键，一个Pi-Cation相互作用，并与锌离子形成配位键，这些作用力共同稳定了短肽-ACE复合物的构象，从而有利于ACE抑制活性的发挥。
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