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—— 中国食品杂志社
金属蛋白酶S2P同源蛋白在行光合作用的蓝藻中广泛存在。S2P蛋白酶通过在膜切割转录调控因子(anti-σ因子)，释放σ因子来参与胁迫响应是跨膜信号转导的保守机制。集胞藻PCC6803中S2P蛋白酶参与胁迫响应的跨膜信号转导，但其作用机理及底物均未明确。经过深入考察分析，实验锁定了4对σ因子和anti-σ因子的组合：SigEChlH(Slr1055)、SigI(Sll0687)-Sll0688、SigG(Slr1545)-Slr1546及SigH(Slr0856)-Sll0857。以pET-30b(+)为载体，通过重组表达纯化，成功获得一系列S2P假定底物的重组蛋白：全长anti-σ因子及截去羧基端部分序列的截短片段，包括Slr1055、Slr1055△(1～232)、Sll0688、Sll0688△(1～152)、Slr1546、Slr1546△(1～174)、Sll0857、Sll0857△(1～101)和大肠杆菌的S2P底物RseA(1～148)。为下一步在体外重构S2P蛋白酶与底物的酶切体系、阐释蓝藻体内S2P介导的级联信号转导机制奠定了基础。
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