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—— 中国食品杂志社
采用L-组氨酸（L-His）作为蛋白凝胶功能性的增强剂，将其加入乳清分离蛋白溶液中制备热诱导凝胶，研究L-His对乳清蛋白结构及其凝胶特性的影响。结果表明：在乳清蛋白等电点（pI 5.2）时蛋白形成尺度约1 700 nm、具有极小比表面积且几乎不带电的蛋白聚集体，远离蛋白等电点时则所形成的聚集体大小约为400 nm；L-His抑制蛋白聚集体的形成而减小粒径、显著提高聚集体比表面积，促进蛋白分子结构展开并提高其带电量。在经历热诱导后，乳清蛋白在其等电点时形成持水性差的白色凝胶，而在其他pH值时则形成持水性高的黄色凝胶且越远离等电点，胶体黄度值越大；L-His的加入对凝胶颜色变化无显著影响，但能够显著提高凝胶的持水性（P＜0.05）；有效提高凝胶的质地特性，特别是在pH 7.59和pH 9.74时显著提高乳清蛋白凝胶的弹性及咀嚼性（P＜0.05）。这些质构变化可能主要归结于L-His改变了凝胶内的氢键、二硫键和疏水作用力的重排。总之，L-His修饰乳清蛋白结构而改变其凝胶性能且同时受到pH值的影响。
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