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—— 中国食品杂志社
为探讨虾夷扇贝横纹肌在冷藏期间微观结构和品质的变化，挑选活力良好的虾夷扇贝去壳，取横纹肌部分进行冷藏，分析冷藏期间其微观结构、ATP及其关联物含量、蛋白盐溶解性及肌原纤维蛋白ATPase活力的变化规律。结果显示：扇贝横纹肌在冷藏5 d后收缩明显、质地变硬、汁液流失严重，肌细胞中大量存在的线粒体发生了空泡样变，但横纹肌微观结构仍保持完整，经十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳检测后未观察到蛋白的降解。冷藏5 d后横纹肌中ATP含量仍为1.07 μmol/g，肌原纤维蛋白Ca2＋-ATPase活力从0.41 μmol/（mg·min）升高到0.50 μmol/（mg·min）。横纹肌肌肉蛋白在1.0 mol/L NaCl溶液中的溶解度始终仅约为60%，在匀浆液中添加ATP或在均质前溶液中添加乙二醇双(2-氨基乙基醚)四乙酸螯合Ca2＋，可将横纹肌在0.4 mol/L NaCl中的蛋白溶解度从25%提高至70%。以上结果说明横纹肌硬化过程中肌动蛋白和肌球蛋白的结合能够激活肌球蛋白的ATPase活性，并对横纹肌盐溶解度产生影响。
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