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—— 中国食品杂志社
以肌原纤维蛋白（myofibrillar proteins，MPs）为研究对象，建立羟自由基氧化体系（0.1 mmol/L FeCl3，0.1 mmol/L抗坏血酸，H2O2浓度分别选择0、0.25、0.5、1.0、2.5、5、10 mmol/L和25 mmol/L），探究不同氧化程度的MPs与3-甲基丁醛、戊醛、己醛和庚醛相互作用规律及机制。首先，采用气相色谱-质谱联用技术测定经氧化处理的MPs与4 种醛类的结合能力；然后，采用紫外光谱、荧光光谱（猝灭机制及热力学分析）、圆二色谱解析经氧化处理的MPs与醛类相互作用机制。结果表明，庚醛与MPs的结合能力最强，当H2O2浓度为1.0 mmol/L时，MPs与4 种醛类的结合能力均达到最大（P＜0.05）；紫外及荧光光谱分析证明MPs与4 种醛类发生了相互作用，并且是静态猝灭和动态猝灭相结合的作用机制。随着庚醛质量浓度的增加，酪氨酸（Tyr）和色氨酸（Trp）残基的最大吸收峰均发生红移，表明MPs的Tyr和Trp残基暴露在更亲水的环境中；热力学分析表明，MPs与庚醛之间的结合主要靠疏水相互作用驱动；圆二色谱分析表明，随着体系中庚醛质量浓度的增加，α-螺旋相对含量从19.24%下降至16.88%（P＜0.05），β-折叠相对含量从24.59%增加至26.47%（P＜0.05），MPs的结构由有序状态向无序状态转变。本研究明确了氧化处理对MPs与4 种醛类的相互作用的影响，并揭示了其作用机制，为肉制品的风味调控提供了理论依据。
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