以豌豆7S、11S球蛋白为研究对象,以100~500 MPa高静压作用10 min诱导形成凝胶,通过测量流变特性、质构特性、持水力评估凝胶性能,再将凝胶溶解在不同溶剂中确定维持凝胶的主要相互作用力,通过扫描电子显微镜观察凝胶的微观结构。结果显示,当压强达到300 MPa时,豌豆7S、11S球蛋白溶液逐渐转变为凝胶状态。当压强持续升高到500 MPa,形成的凝胶变强、质地变硬、持水力提高。11S球蛋白相比于7S具有较弱的凝胶性,但具有较强的持水力(100%)。当两种蛋白按照比例(质量比为1∶2、1∶1、2∶1)混合后,凝胶整体的持水力和强度均显著提高。维持凝胶结构的作用力主要为氢键和疏水相互作用,其次为二硫键和静电相互作用。因此通过改变高静压的参数,可以实现豌豆球蛋白凝胶强度、质地等特性的调控。
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