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—— 中国食品杂志社
为深入研究GH29A家族α-L-岩藻糖苷酶的结构性质和催化活性，从NCBI数据库中获得鼠李糖乳酪杆菌GG中酶AlfB的编码基因，对AlfB进行生物信息学分析，通过优化重组酶AlfB的产酶条件，实现在大肠杆菌（Escherichia coli）表达系统中的异源表达。生物信息学分析表明，AlfB为单结构域酶，存在两个保守的活性位点，即亲核催化位点Asp166和酸碱催化位点Glu32。重组酶的最佳诱导产酶条件为温度25 ℃、时间28 h。实验测得，纯化重组酶的最适反应温度为35 ℃，最适pH值为6.0，Cu2＋对其有强烈抑制作用，Mn2＋对其有强烈激活作用。重组AlfB活性分析结果表明，该酶对2’-岩藻糖基乳糖（2’-focusllactose，2’-FL）亲和能力较强，在以对硝基苯-α-L-岩藻吡喃糖苷和乳糖为底物的情况下，可通过转糖基作用合成2’-FL及其异构体3’-FL。以上结果为进一步明确AlfB的催化活性及机制奠定了基础。
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